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Ein Superklebstoff aus dem Schleim der Muschelfüße ist so stark wie kaum eine andere Substanz. Der Medizin eröffnen sich damit neue Möglichkeiten. Nach Operationen könnte die Substanz sogar helfen, Leben zu retten.

Berlin. Muscheln haben Füße. Die dienen den Weichtieren zwar nicht zur Flucht vor französischen Gourmets. Dafür aber produzieren sie damit einen klebrigen Proteinschleim, der sie auch in wildester Brandung fest mit ihrem Untergrund verankert. Lange war das Rezept für diesen Superkleber das Geheimnis der Muscheln. Nun aber ist es Forschern gelungen, aus den Fußproteinen der Weichtiere einen extrem starken Unterwasserkleber herzustellen.

Muscheln gehören wie Schnecken und Tintenfische zur Familie der Mollusken. So unterschiedlich diese Tiere aber anmuten, eines haben sie gemein: sie besitzen einen muskulösen “Fuß”, der sich evolutionär ganz verschieden entwickelt hat. Was bei Tintenfischen zu den Fangarmen wurde und bei Schnecken zum schleimigen Bauch, ist bei Muscheln zu einem zungenartigen, ausfahrbaren Fortsatz geraten, der sich zu einer Röhre zusammenrollen kann.

Diesen Fuß nutzen manche Muscheln, um sich einzugraben. Andere springen damit über den Meeresboden. Den meisten aber dient er vor allem als Anker. Um sich an einer Oberfläche festzuhalten, strecken Muscheln den Fuß der Oberfläche ihrer Wahl entgegen, rollen ihn zu einer Röhre zusammen, durch die sie dann eine Mischung aus klebrigem Proteinschleim pumpen. Hat sich der Schleim verfestigt, bildet er eine ultrafeste Leine, die, wäre sie ein paar Größenordnungen dicker, einen Tanker bei einer Sturmflut halten könnte.

Synthetische DNA in Bakterienkulturen

Nun haben Forscher vom MIT in Cambridge (USA) aus den Klebe-Proteinen der Muschelfüße einen neuartigen Unterwasserkleber hergestellt. Allerdings “ohne eine einzige Muschel in der Hand gehalten zu haben”, sagt Timothy Lu, Professor am Department of Biological Engineering und Leiter der Forschungsarbeit. Denn Proteine studieren Lus Mitarbeiter nicht unter dem Mikroskop, sondern am Computer. Dort erkunden sie Wege, die DNA, also das Erbgut, unterschiedlichster Lebewesen in das Genom von Bakterien einzubauen.
Die DNA-Sequenzen dafür fischen sie aus öffentlichen DNA-Datenbanken, synthetisieren die Gene dann im Labor und fügen sie in das Erbgut eines Wirtsorganismus ein, zum Beispiel dem Bakterium Escheria coli. Die Escheria-coli-Kulturen produzieren dann neben ihren eigenen Proteinen auch jene, deren DNA ihnen eingepflanzt wurde. Auf diese Weise ist es Lu und seinen Kollegen gelungen, mehrere Escheria-coli-Kulturen herzustellen, die jeweils eine andere Mischung artfremder Proteine produzieren. Einer der Bakterien-Kulturen gaben die Forscher ein Muschelfuß-Gen mit, einer anderen gleich zwei Muschelfuß-Gene, wieder andere trugen obendrein das Gen eines artfremden Bakterien-Proteins.

In getrennten Bioreaktoren stellten diese Kulturen nun fleißig ihre jeweilige Kombinationen der beiden Muschelfuß- und des Bakterien-Proteins her. Als die Forscher die Protein-Mischungen aus den Bakteriensuppen filterten, stellten sie etwa erstaunliches fest: Die Kombination aller drei Proteine bildete einen Unterwasser-Kleber, der stärker war als alle bisher bekannten Protein-Kleber, stärker sogar als der natürliche Muschelfuß-Kleber.

Die Klebekraft des neuen Superklebers ist auf zwei Eigenschaften des Muschel-Bakterien-Proteine zurückzuführen. Zum einen haben die Proteine des Muschel-Klebers eine wesentlich komplexere molekulare Struktur als normale künstliche Kleber. “Die Moleküle des Muschelfußschleims sind an den Außenseiten stark elektrisch geladen”, sagt Lu. Das mache sie stark wasserabweisend und erlaube sehr starke Bindungen mit den Molekülen verschiedenster Oberflächen.
Zum anderen bilde das beigemischte Bakterien-Protein eine Art Stützgerüst. “Wenn die Muschelfuß-Proteine sich in Wasser zu einem Faden zusammenklumpen, geschieht das meist ziemlich ungeordnet”, sagt Lu. Die Bakterien-Proteine dagegen ordnen sich von ganz allein zu langen regelmäßigen Ketten, sogenannten Curli Fibers. “Wir vermuten, dass diese Fasern aus Bakterien-Protein wie ein Gerüst funktionieren, an dem sich Muschel-Proteine ausrichten”, sagt Lu. Die Muschel-Proteine allein kleben zwar auch extrem gut an glatten Oberflächen. Aber die Kombination mit dem Bakterien-Protein verleiht den Muschel-Proteinen obendrein eine besonders hohe Reißfestigkeit. Künftig will Lu weitere Kombinationen klebriger Proteine testen, um deren Resistenz gegen verschiedene pH-Werte und gegen Kontakt mit der Luft zu verbessern.

Vom menschlichen Körper gut abbaubar

Mögliche Anwendungen eines solchen Mollusken-Klebers gibt es viele: Man könnte damit Geräte unter Wasser oder an Schiffsrümpfen festkleben, zum Beispiel Kameras für die meeresbiologische Forschung. Aber auch medizinische Anwendungen sind denkbar. Im Jahr 2016 etwa fand ein internationales Forscherteam um den Emryonal-Chirurgen Philip Messersmith von der Universität Berkeley heraus, dass Muschel-Kleber die Fruchtblase nach einer OP am Embryo viel besser verschließt als konventionelle Wundkleber.

Und im Juli dieses Jahres berichteten Forscher von der Harvard-Universität von einem Kleber aus den Schleimproteinen einer Schnecke, der bei Herz-Operationen stark blutende Wunden schnell verschließt. “Mollusken-Kleber ist vom menschlichen Körper sehr gut abbaubar und dabei deutlich stärker als alles, was wir bisher kannten” sagt Lu.

Neben einem Quell potenziell lebensrettender Anwendungen ist die Arbeit von Lus Gruppe ein Sinnbild dafür, wie biologische Forschung heute funktioniert. Bisher mussten Forscher erst die Organismen finden und züchten, die ein interessantes Material herstellen. Heute teilen Forscher DNA aus winzigen Stichproben, laden die DNA-Information in die Cloud hoch und stellen sie damit Forschern weltweit zur Verfügung. Auf diese Weise entlockt die synthetische Biologie der Natur ihre schleimigen und klebrigen Geheimnisse schneller als jemals zuvor.

Von Christian Honey
Quelle: HAZ